Sau hơn nửa năm thực hiện theo Quyết định số 19/QĐ-KHCNTT ngày 24 tháng 01 năm 2017 về việc ban hành Quy chế chi tiêu nội bộ của Viện Khoa học và Công nghệ Tính toán, căn cứ tại Khoản 1, Điều 14 Quy định hỗ trợ công bố quốc tế và trong nước, đã có một số công bố của các nghiên cứu viên cơ hữu tại Viện nhận được nguồn hỗ trợ này. Trong đó, gần đây nhất là công bố của nhóm nghiên cứu của anh Nguyễn Văn Hùng (Tác giả chính), Phạm Minh Trí và Phan Toại Tuyn (Tác giả phụ). Dưới đây là phần giới thiệu công bố mới của nhóm nghiên cứu.
.
Ngày 13 tháng 6 năm 2017, nhóm tác giả Nguyễn Văn Hùng (NCV), Phạm Minh Trí (IT) và Phan Toại Tuyn (IT) vừa công bố nghiên cứu mới “Mô phỏng Steered Molecular Dynamics trong khảo sát sự tương tác giữa Insulin Receptor TYrosine Kinase (IRK) các biến thể của Protein Tyrosine Phosphatase IB (PTP1B)” trên tạp chí “Applied Biochemistry and Biotechnology”.
Mục tiêu của nghiên cứu là sử dụng mô phỏng Steered Molecular Dynamics để khảo sát ái lực liên kết giữa Insulin Receptor Tyrosine Kinase (IRK) và các biến thể của Protein Tyrosine Phosphatase 1B (PTP1B) (bao gồm cấu trúc hoang dã và 5 biến thể p.D181E, p.D181A, p.Q262A, p.D181A-Y46F, p.D181A-Q262A) trong điều trị bệnh tiểu đường ở người. Kết quả nghiên cứu đạt được đã đem đến một số thông tin thú vị rằng: Điểm đột biến tại vị trí residue Asp 181 làm tăng số liên kết hydrogen trong khi đó điểm đột biến trên residue Gln 262 và Tyr 46 lại làm giảm số liên kết hydrogen tại vùng bám, làm thay đổi quá trình bám cũng như năng lượng liên kết của IRK lên vùng bám của các PTP1Bs. Ngoài ra, các thành phần năng lượng liên kết xác định bởi phương pháp MM-PBSA cũng đóng góp rằng năng lượng liên kết của các biến thể p.D181A, p.D181A-Q262A và p.Q262A là nhỏ hơn so với cấu trúc hoang dã (đột biến có lợi), trong khi đó là ngược lại cho các biến thể còn lại của p.D181E và p.D181A-Y46F (đột biến có hại).
